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2026-09-25 · 합성생물학·AI생물정보학

AlphaFold 'goes viral': database adds protein complexes of common viruses

지구상에 존재하는 거의 모든 단백질의 예측 구조를 담은 AlphaFold 단백질 구조 데이터베이스에, 인간에게 감염되는 23개 바이러스 과(科)에 속한 바이러스들의 단백질 이합체(다이머) 8,000개 이상이 새로 추가되었다. 이번 추가는 mpox(원숭이두창), 홍역, B형 간염 등 약 2,800종의 바이러스에서 유래한 41,774개 단백질 서열을 분석한 결과로, 그 중 정확도가 충분히 높은 구조 예측만 데이터베이스에 등재되었다. 이번 업데이트는 '범유행병 대비 포털' 출범과 함께 이루어졌으며, 바이러스 단백질이 그동안 AlphaFold 데이터베이스의 취약 부분이었음을 연구진이 인정하고 있다. 다만 이번에 추가된 예측 구조에는 바이러스 단백질에 부착되는 당(糖) 분자가 포함되어 있지 않으며, 이합체보다 큰 복합체(예: SARS-CoV-2 스파이크 단백질의 삼합체)는 대부분 포함되지 않았다는 한계가 있다.

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고등학교 생명과학 관련 과목·내용

2022 개정 교육과정에서 이 기사와 연결되는 과목과 내용입니다.

생물의 유전 진로선택
영역: 생명공학기술

관련 내용: 생명공학기술의 활용

생물의 유전 진로선택
영역: 유전자와 유전물질

관련 내용: DNA와 유전 현상

세포와 물질대사 진로선택
영역: 물질대사와 에너지

관련 내용: 효소와 에너지

통합과학1 공통
영역: 시스템과 상호작용

관련 내용: 생명 시스템

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이 기사의 주장은 어디까지 확인됐을까?팩트체크 · 확인된 사실과 더 살펴볼 근거

기사에서 확인된 사실

  • AlphaFold 단백질 구조 데이터베이스에 23개 바이러스 과(科)에서 유래한 8,000개 이상의 바이러스 단백질 이합체 구조가 추가되었다 (출처: 기사 본문).
  • 연구진은 약 2,800종의 바이러스에서 41,774개의 단백질 서열을 분석하여, 그 중 정확도 기준을 충족한 호모다이머 2,749개와 헤테로다이머 5,279개를 데이터베이스에 등재했다 (출처: 기사 본문).
  • AlphaFold 데이터베이스는 영국 힌스턴에 소재한 유럽분자생물학연구소 산하 유럽생물정보학연구소(EMBL-EBI)가 운영하며 300만 명 이상의 사용자를 보유하고 있다 (출처: 기사 본문).
  • 일부 바이러스(예: 지카 바이러스, 뎅기 바이러스가 속한 플라비바이러스과)는 유전체가 번역될 때 먼저 '폴리단백질'이 만들어진 뒤 잘려서 개별 기능성 단백질이 되기 때문에, 유전자 서열만으로는 각 단백질의 시작과 끝을 명확히 파악하기 어렵다 (출처: 기사 본문).
  • 이번에 추가된 예측 구조에는 바이러스 단백질의 면역 회피에 관여하는 당(糖) 분자 정보가 포함되어 있지 않다 (출처: 기사 본문).
  • SARS-CoV-2의 스파이크 단백질과 HIV의 외피-진입 단백질은 동일한 단백질 세 개로 이루어진 삼합체(trimer)이며, 이들의 이합체 예측은 정확도가 충분하지 않아 데이터베이스에 포함되지 않은 경우가 많다 (출처: 기사 본문).

아직 불확실한 점

  • AlphaFold2로 예측된 단백질 구조가 실제 생물학적 기능을 정확히 반영하는지 여부는 예측마다 다르며, 정확도가 낮다고 판단되어 데이터베이스에서 제외된 예측 구조들이 다수 존재합니다. 예측 구조의 실험적 검증 여부는 기사에서 명시하지 않았습니다.
  • 삼합체 이상의 큰 단백질 복합체를 다음 업데이트 단계로 포함하는 것이 '명백한 다음 목표'라고 EMBL-EBI의 연구자가 언급했으나, 큰 복합체의 경우 각 구성 요소의 복제 수가 항상 명확하지 않아 실현 시점은 불확실하다 (출처: 기사 본문).
  • 이번 데이터 공개가 바이러스 진입 단백질 연구 등에 실질적으로 도움이 될 것이라는 연구자의 기대가 인용되었으나, 실제 연구 성과로 이어질지는 아직 확인되지 않은 전망이다 (출처: 기사 본문 연구자 발언 인용).

더 확인할 근거

AlphaFold2의 구조 예측 정확도 지표(pLDDT 점수 등)가 무엇을 의미하는지, 그리고 데이터베이스에 등재된 구조가 실험적으로 검증된 구조와 어떻게 다른지 학생들이 추가로 확인하도록 안내가 필요합니다. EMBL-EBI의 AlphaFold 데이터베이스 공식 페이지(alphafold.ebi.ac.uk)에서 정확도 관련 설명을 직접 확인하도록 권장할 것.

알고 보면 더 재미있는 과학과학이야기 · 핵심 개념어 · 함께 공부하면 좋은 내용

이 기사의 과학이야기는 아직 불러오지 못했어요. 아래 개념부터 살펴보세요.

이 기사를 이해하는 열쇠, 핵심 개념어

AlphaFold2
구글 딥마인드가 개발한 인공지능 도구로, 단백질을 구성하는 아미노산 서열 정보만으로 그 단백질의 3차원 입체 구조를 높은 정확도로 예측합니다. 기존에는 X선 결정학 등 실험 방법으로 수개월~수년이 걸리던 구조 결정을 단시간에 예측할 수 있게 해줍니다.
단백질 이합체(다이머, Dimer)
두 개의 단백질 분자가 결합하여 하나의 기능 단위를 이루는 복합체. 두 분자가 동일한 경우 '호모다이머', 서로 다른 경우 '헤테로다이머'라고 합니다. 많은 바이러스 단백질은 단독이 아니라 이러한 쌍 형태로 기능합니다.
폴리단백질(Polyprotein)
일부 바이러스(예: 플라비바이러스과의 지카·뎅기 바이러스)에서 유전체가 번역될 때 여러 개의 기능성 단백질이 하나로 이어진 긴 단백질 사슬로 먼저 만들어지는 것. 이후 단백질 분해 효소에 의해 잘려서 각각의 개별 단백질로 분리됩니다.
생물정보학(Bioinformatics)
생물학적 데이터(유전자 서열, 단백질 서열, 구조 정보 등)를 컴퓨터와 통계적 방법으로 분석하는 학문. 이 기사에서는 수만 개의 바이러스 단백질 서열을 분석하고 구조를 예측하는 데 핵심적으로 활용되었습니다.
당화(Glycosylation)와 면역 회피
많은 바이러스 단백질의 표면에는 당(糖) 분자들이 달려 있는데, 이 당 분자들이 바이러스 단백질의 일부를 덮어 우리 몸의 면역계가 해당 단백질을 외부 물질로 인식하기 어렵게 만드는 현상. 이번 AlphaFold 예측 구조에는 이 당 분자 정보가 포함되지 않아 한계로 지적됩니다.
삼합체(트라이머, Trimer)
세 개의 단백질 분자가 결합하여 하나의 기능 단위를 이루는 복합체. SARS-CoV-2의 스파이크 단백질과 HIV의 외피-진입 단백질이 대표적인 삼합체이며, 이합체보다 구조 예측이 더 복잡합니다.
지식 연결 개념도

전체 연결을 한눈에 살펴보세요. 글씨가 작으면 크게 보기를 눌러 좌우로 움직이며 읽을 수 있어요.

지식 연결 개념도아미노산 서열 정보 ↓ (입력) AlphaFold2 (AI 구조 예측 도구) ↓ (출력: pLDDT 정확도 점수 포함) 단백질 3차원 예측 구조 ↓ (등재 기준 충족 시) AlphaFold 단백질 구조 데이터베이스 (EMBL-EBI 운영) ↑ (이번 업데이트로 추가) 바이러스 단백질 이합체 (호모다이머 ↔ 헤테로다이머) ↑ (분석 원천) 41,774개 바이러스 단백질 서열 (약 2,800종 바이러스) | ├─→ 폴리단백질 바이러스(플라비바이러스 등): 서열 경계 불명확 → 예측 난이도 ↑ └─→ 삼합체(SARS-CoV-2 스파이크·HIV 외피 단백질): 복잡도 ↑ → 대부분 미포함 ↓ 당화(Glycosylation) 정보 미포함 → 면역 회피 분석 한계 ↓ 생물정보학 ↔ 항바이러스제 개발 / 범유행병 대비 연구아미노산 서열 정보(입력)AlphaFold2 (AI 구조 예측도구)(출력: pLDDT 정확도 점수포함)단백질 3차원 예측 구조(등재 기준 충족 시)AlphaFold 단백질 구조데이터베이스 (EMBL-EBI운영)(이번 업데이트로 추가)바이러스 단백질 이합체(호모다이머헤테로다이머)(분석 원천)41,774개 바이러스 단백질서열 (약 2,800종 바이러스)|├─폴리단백질바이러스(플라비바이러스 등):서열 경계 불명확예측 난이도└─삼합체(SARS-CoV-2스파이크·HIV 외피 단백질):복잡도대부분 미포함당화(Glycosylation) 정보미포함면역 회피 분석 한계생물정보학항바이러스제 개발 / 범유행병대비 연구
함께 공부하면 좋은 내용더 이해하고 싶을 때, 배경지식을 이어서 읽어보세요.

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이 기사에서 시작하는 탐구 질문근거와 개념을 살펴본 뒤, 질문을 골라 나만의 탐구 보고서로 이어가 보세요.

좋은 질문을 만드는 힘도, 질문을 접하고 연습하며 자라요.

다양한 질문을 읽으며 어떤 점이 좋은 질문인지 생각해 보세요. 마음에 드는 질문은 질문함에 모아 두고, 나만의 질문을 만드는 데 참고해 보세요.

읽는 데서 한 걸음 더 나아가, 질문함에서 직접 답변도 적어 보세요. 어떤 근거가 필요한지, 무엇을 비교하거나 확인할 수 있을지 고민하는 과정이 탐구를 배우는 연습이 됩니다. 완벽한 답이 아니어도 괜찮아요.

질문 하나를 골라 담고, 내 생각으로 답해 본 뒤, 새롭게 떠오른 나만의 질문을 적어 보세요.

질문을 구체화하는 방법의 예시

“효과가 있을까?” → “어떤 조건에서, 무엇과 비교했을 때 효과가 달라질까?”

조건과 비교 대상을 정하면 살펴볼 근거가 더 분명해져요. 아래 예시를 보며 내 질문도 만들어보세요.

  1. 1.탐구 질문 1: AlphaFold 데이터베이스에 등재된 바이러스 단백질의 예측 구조와 실험으로 확인된 구조를 비교할 수 있는 방법은 무엇이고, 두 구조 간의 차이는 어떻게 나타나는가?

  2. 2.탐구 질문 2: 플라비바이러스(지카·뎅기)처럼 폴리단백질을 만드는 바이러스와 그렇지 않은 바이러스의 단백질 구조 예측 정확도는 어떻게 다르며, 그 이유는 무엇인가?

  3. 3.탐구 질문 3: 특정 바이러스의 숙주 세포 진입에 관여하는 단백질 구조 정보를 활용하여, 해당 단백질의 기능을 억제할 수 있는 항바이러스 물질 탐색 실험을 어떻게 설계할 수 있는가?

  4. 4.탐구 질문 4: 바이러스 단백질의 3D 구조 정보를 전 세계에 무료로 공개하는 것은 과학적 혜택과 생물안보 위협 중 어느 쪽이 더 크며, 어떤 조건에서 공개가 정당화될 수 있는가?

  5. 5.탐구 질문 5: 이번에 추가된 AlphaFold 바이러스 단백질 구조 예측이 갖는 한계점은 무엇이며, 기사에서 언급되지 않았지만 연구자가 추가로 고려해야 할 요소는 무엇인가?

이 관심을 나만의 탐구로 이어가려면?학생부 활용 아이디어 · 타교과 연계

탐구의 방향

기사를 단순히 요약하는 수준을 넘어, AlphaFold 데이터베이스에 직접 접속하여 특정 바이러스 단백질의 예측 구조를 검색·시각화하고, pLDDT 정확도 점수의 의미를 분석한 뒤 이합체 구조가 바이러스의 숙주 세포 감염 메커니즘과 어떻게 연결되는지 스스로 탐구한 형태로 기록

  • 심화 탐구 아이디어 1: AlphaFold 데이터베이스(alphafold.ebi.ac.uk)에 직접 접속하여 mpox 또는 홍역 바이러스의 단백질 예측 구조를 검색하고, pLDDT 점수 분포(색상 코드)를 분석하여 구조적으로 불안정한 영역(무질서 영역)과 안정적인 영역을 구분한 보고서를 작성합니다. 나아가 RCSB PDB(단백질 데이터뱅크)에서 동일 단백질의 실험적 구조(있는 경우)와 비교하여 예측과 실험 간 차이를 표나 그림으로 정리합니다.
  • 심화 탐구 아이디어 2: 닉 레인의 『생명의 도약』 또는 『미토콘드리아』, 피터 도허티의 『면역』 등 단백질·면역 관련 교양 과학서를 읽고 바이러스 단백질의 구조-기능 관계를 정리한 뒤, AlphaFold 관련 리뷰 논문(예: Jumper et al., 2021, Nature)의 초록과 결론 부분을 읽어 AI 구조 예측의 원리와 한계를 교양서 내용과 연결하는 독서 탐구 보고서를 작성합니다.
  • 심화 탐구 아이디어 3: 정보 교과(컴퓨팅 사고)와 융합하여, 바이러스 단백질 서열 데이터를 공공 데이터베이스(UniProt 등)에서 내려받아 서열 정렬(BLAST) 도구로 유사 단백질을 검색하는 과정을 직접 수행하고, 수학 교과의 확률·통계 개념을 적용해 서열 유사도와 구조 예측 정확도 사이의 관계를 수치로 분석하는 융합 탐구 활동을 진행합니다. 또한 윤리 교과와 연계하여 단백질 구조 정보 공개의 생물안보 문제를 논증문 형식으로 작성합니다.
활동을 기록하는 문장 예시

직접 수행한 활동을 바탕으로 수정하는 예시입니다. 아직 하지 않은 활동을 수행한 것처럼 쓰지 마세요.

AlphaFold 데이터베이스에 직접 접속하여 mpox 바이러스의 특정 단백질 예측 구조를 검색하고, pLDDT 점수 색상 분포를 분석함으로써 구조적으로 신뢰도가 낮은 영역이 단백질의 어느 부위에 집중되는지 탐구했습니다. 이합체(다이머)와 삼합체(트라이머)의 구조적 복잡성 차이를 조사하고, SARS-CoV-2 스파이크 단백질의 삼합체가 이번 데이터베이스 업데이트에서 제외된 이유를 구조 예측 알고리즘의 한계와 연결하여 분석했습니다. 당화(Glycosylation)가 바이러스의 면역 회피에 미치는 영향을 문헌 조사를 통해 정리하고, 이번 AlphaFold 예측 구조에 당 분자 정보가 포함되지 않은 점이 항바이러스제 개발 연구에서 갖는 실질적 한계를 논리적으로 서술했습니다.

다른 교과의 관점으로 살펴보면

연결 과목: 인공지능 기초 · 데이터 과학 · 정보 · 현대사회와 윤리 · 윤리문제 탐구 · 확률과 통계 · 실용 통계 · 수학과제 탐구 · 영어 독해와 작문 · 심화 영어 독해와 작문

정보

AlphaFold2가 딥러닝 기반 인공지능으로 단백질의 3D 구조를 예측하는 원리를 학습하며, 머신러닝 모델이 생물학적 빅데이터(아미노산 서열)를 처리하는 방식과 AI 예측의 신뢰도 평가 방법을 탐구할 수 있습니다.

정보

41,774개 단백질 서열 분석과 같은 대규모 생물정보학 데이터를 처리·시각화하는 방법, 그리고 예측 정확도 기준을 수치로 설정하는 과정을 데이터 과학적 관점에서 탐구할 수 있습니다.

윤리

바이러스 단백질 구조 정보의 무료 공개가 가져오는 과학적 혜택과 생물안보 위협 사이의 갈등을 이중 사용 연구(DURC) 관점에서 분석하고, 과학기술의 사회적 책임을 논의할 수 있습니다.

수학

단백질 구조 예측의 정확도 평가 지표(예: pLDDT 점수)가 어떻게 산출되는지, 그리고 40,000개 이상의 예측 중 정확도 기준을 충족한 구조만 선별하는 과정에서 통계적 기준 설정이 어떻게 활용되는지 탐구할 수 있습니다.

영어

Nature 지에 실린 영문 기사와 AlphaFold 관련 원문 논문 초록을 직접 읽고 핵심 내용을 한국어로 요약하는 활동을 통해 과학 영어 독해 및 정보 리터러시 역량을 기를 수 있습니다.

이 문제를 다른 입장에서 보면?윤리 쟁점 · 여러 관점과 토론 질문

바이러스 단백질 구조 정보를 전 세계에 무료로 공개하는 것이 감염병 대응과 생명과학 발전에 기여하는 동시에, 해당 정보가 생물 무기 개발 등 악용될 위험을 내포하는가?

공개·지지 입장

바이러스 단백질 구조 정보의 공개 접근은 전 세계 연구자들이 신속하게 백신·항바이러스제를 개발하는 데 필수적이며, 특히 자원이 부족한 개발도상국 연구 기관도 최신 데이터를 활용할 수 있게 하여 감염병 대응의 형평성을 높일 수 있습니다. AlphaFold 데이터베이스가 이미 300만 명 이상의 사용자를 보유하며 글로벌 연구 가속화에 기여하고 있다는 사실이 이를 뒷받침합니다.

우려·반대 입장

바이러스 단백질의 상세한 구조 정보가 공개될 경우, 이를 악용하여 더 강한 감염력이나 면역 회피 능력을 가진 바이러스를 인공적으로 설계하거나 생물 무기를 개발하는 데 이용될 위험이 있습니다. 특히 AI 도구와 결합될 때 이러한 정보의 악용 가능성은 더욱 높아질 수 있으며, 기사와 연계된 Nature 관련 기사 제목('AI는 바이러스, 독소, 생물 무기를 설계할 수 있다')이 이 우려를 간접적으로 반영하고 있습니다.

이중 사용 연구(Dual-Use Research of Concern, DURC) 원칙 / 생물무기금지협약(BWC, 1972) / 국내 생명윤리 및 안전에 관한 법률(생명윤리법) / 국가생물안전위원회 관련 규정 / 연구 데이터 공개와 생물안보 균형에 관한 WHO 가이드라인

과학 연구 데이터를 전 세계에 무료로 공개하는 것이 항상 옳은 일일까? 바이러스 단백질 구조처럼 악용될 가능성이 있는 정보도 공개해야 하는가, 아니면 일정한 접근 제한이 필요한가?

읽고 나니, 무엇이 달라졌을까?핵심 정리 · 오개념 · 자기점검

기억할 핵심

  • AlphaFold 데이터베이스에 이번에 추가된 것은 약 2,800종 바이러스에서 분석한 41,774개 서열 중 정확도 기준을 통과한 호모다이머 2,749개와 헤테로다이머 5,279개로, 총 8,000개 이상의 바이러스 단백질 이합체 구조입니다.
  • 이번 예측 구조에는 바이러스 단백질 표면의 당(糖) 분자(당화) 정보가 포함되어 있지 않으며, SARS-CoV-2 스파이크 단백질처럼 삼합체를 이루는 단백질은 대부분 포함되지 않았다는 한계가 있습니다.
  • AlphaFold2의 구조 예측 결과는 실험적으로 검증된 구조가 아니라 아미노산 서열에 기반한 예측이며, pLDDT 점수를 통해 각 부위별 예측 신뢰도를 확인할 수 있습니다.

헷갈리기 쉬운 부분

  • 오개념 1: 'AlphaFold가 예측한 단백질 구조는 실험으로 확인된 실제 구조와 동일하다' → 올바른 이해: AlphaFold의 예측 구조는 높은 정확도를 가질 수 있지만 어디까지나 예측이며, 특히 pLDDT 점수가 낮은 영역은 신뢰도가 낮습니다. 실험적 검증(X선 결정학, 냉동전자현미경 등)을 통해 확인된 구조와는 구별해야 합니다.
  • 오개념 2: '이합체(다이머)는 단순히 단백질 2개가 붙어 있는 것이므로 삼합체보다 항상 단순하다' → 올바른 이해: 이합체와 삼합체의 차이는 단순한 크기 차이가 아니라 구조적 복잡성과 예측 정확도에서 나타나며, 특히 삼합체의 경우 각 구성 요소의 복제 수가 항상 명확하지 않아 구조 예측이 더 어렵습니다.

AlphaFold 데이터베이스에 이번에 추가된 바이러스 단백질 이합체의 수, 분석된 원래 서열 수, 그리고 이번 업데이트에서 삼합체 구조가 대부분 포함되지 않은 이유를 각각 근거와 함께 설명할 수 있는가?

이 과학은 실제로 어디에 쓰일까?산업 연계 · 기업과 기관 · 미래 전망

AlphaFold 데이터베이스에 바이러스 단백질 구조가 추가됨으로써, 제약·바이오 기업들은 신약 후보 물질 발굴 단계에서 바이러스 단백질의 3D 구조를 신속히 참조할 수 있게 됩니다. 특히 바이러스 표면 단백질과 숙주 수용체의 결합 구조를 예측하는 데 활용되어 항바이러스제 및 백신 설계의 출발점이 될 수 있다고 기사는 전하고 있습니다. '범유행병 대비 포털'의 출범은 공공 보건 분야에서 AI 기반 구조 정보를 체계적으로 활용하려는 시도로 볼 수 있습니다.

관련 기업·기관

1) EMBL-EBI(유럽분자생물학연구소 산하 유럽생물정보학연구소): AlphaFold 데이터베이스를 직접 운영하며 이번 업데이트를 주도한 공공 연구 기관 (기사 명시). 2) 구글 딥마인드(Google DeepMind): AlphaFold2 AI 도구를 개발한 기업으로, 공개 데이터베이스 구축에 핵심적으로 기여 (공개 사실). 3) 스위스 생물정보학연구소(SIB, Swiss Institute of Bioinformatics): 이번 연구에서 바이러스 폴리단백질의 정확한 서열을 식별하는 역할을 담당 (기사 명시).

시장 동향

글로벌 AI 신약 개발 시장은 빠르게 성장하고 있는 것으로 보고되고 있으며, 특히 단백질 구조 예측 기반의 신약 타깃 발굴 분야가 주목받고 있습니다. 다만 구체적인 시장 규모 수치는 기사에 명시되어 있지 않으며, 신뢰할 수 있는 최신 시장 보고서(예: GlobalData, Evaluate Pharma 등)를 별도로 확인하는 것을 권장합니다.

이런 문제를 다루는 사람들은?직업 · 학과 · 진로 탐색

생물정보학자(Bioinformatician)

대규모 단백질 서열·구조 데이터를 컴퓨터로 분석하고, AI 예측 결과의 정확도를 평가하며, 데이터베이스를 구축·관리합니다. 이번 기사에서 EMBL-EBI의 Sameer Velankar와 같은 역할이 이에 해당합니다.

분자 바이러스학자(Molecular Virologist)

바이러스 단백질의 구조와 기능, 바이러스의 숙주 세포 감염 메커니즘을 연구하며, 구조 예측 데이터를 활용하여 바이러스 진입 단백질 등을 실험적으로 검증합니다. 기사에 등장하는 글래스고 대학교의 Joe Grove가 이에 해당합니다.

항바이러스제 개발 연구원

바이러스 단백질 3D 구조 정보를 바탕으로 바이러스의 기능을 억제할 수 있는 신약 후보 물질을 탐색하고, 세포 수준·동물 모델 수준의 실험을 통해 효능과 안전성을 검증하는 연구를 수행합니다.

관련 학과

① 생명공학과/바이오정보학과: 단백질 구조 예측, AI 기반 생물 데이터 분석, 유전체 정보학 관련 교육과 연구를 수행하며 이번 기사와 직접 연결됩니다. ② 의과대학/약학대학: 바이러스 감염 기전 이해와 항바이러스제 개발을 위한 기초·임상 연구를 담당하며, 단백질 구조 정보 활용 능력이 점차 중요해지고 있습니다. ③ 컴퓨터과학과(AI/데이터과학 전공): 딥러닝 기반 단백질 구조 예측 모델 개발, 생물정보학 파이프라인 구축 등에 참여하며 생명과학과의 융합 연구 영역이 확장되고 있습니다.

기사에 등장하는 글래스고 대학교의 분자 바이러스학자 Joe Grove는 바이러스가 숙주 세포에 진입하는 과정에 관여하는 단백질을 연구합니다. 그는 이번 AlphaFold 바이러스 단백질 데이터 추가 작업에 참여하였으며, 전 세계 여러 기관의 연구자들과 협력하여 41,774개의 바이러스 단백질 서열을 분석하는 작업을 수행했습니다. 그는 이번에 공개된 데이터를 자신의 바이러스 진입 단백질 연구에 직접 활용할 계획임을 밝혔으며, 데이터를 공개하고 다양한 연구팀이 이를 파고드는 것이 연구 발전의 핵심이라고 강조했습니다.